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A Kinase Activity Associated with Simian Virus 40 Large T Antigen Phosphorylates Upstream Binding Factor (UBF) and Promotes Formation of a Stable Initiation Complex between UBF and SL1

机译：与猿病毒40大T抗原相关的激酶活性磷酸化上游结合因子（UBF），并促进UBF和SL1之间稳定的起始复合物的形成。

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摘要

Simian virus 40 large T antigen is a multifunctional protein which has been shown to modulate the expression of genes transcribed by RNA polymerase I (Pol I), II, and III. In all three transcription systems, a key step in the activation process is the recruitment of large T antigen to the promoter by direct protein-protein interaction with the TATA binding protein (TBP)-TAF complexes, namely, SL1, TFIID, and TFIIIB. However, our previous studies on large T antigen stimulation of Pol I transcription also revealed that the binding to the TBP-TAFI complex SL1 is not sufficient to activate transcription. To further define the molecular mechanism involved in large T antigen-mediated Pol I activation, we examined whether the high-mobility group box-containing upstream binding factor (UBF) plays any role in this process. Here, using cell labeling experiments, we showed that large T antigen expression induces an increase in UBF phosphorylation. Further biochemical analysis demonstrated that UBF is phosphorylated by a kinase activity that is strongly associated with large T antigen, and that the carboxy-terminal activation domain of UBF is required for the phosphorylation to occur. Using in vitro reconstituted transcription assays, we demonstrated that the inability of alkaline phosphatase treated UBF to efficiently activate transcription can be rescued by large T antigen. Moreover, we showed that large T antigen-induced UBF phosphorylation promotes the formation of a stable UBF-SL1 complex. Together, these results provide strong evidence for an important role for the large T antigen-associated kinase in mediating the stimulation of RNA Pol I transcription.
机译：猿猴病毒40大T抗原是一种多功能蛋白，已显示出它可以调节RNA聚合酶I（Pol I），II和III转录的基因的表达。在所有三个转录系统中，激活过程中的关键步骤是通过与TATA结合蛋白（TBP）-TAF复合物（即SL1，TFIID和TFIIIB）直接进行蛋白质-蛋白质相互作用，将大T抗原募集至启动子。但是，我们先前对Pol I转录的大T抗原刺激的研究还显示，与TBP-TAFI复合物SL1的结合不足以激活转录。为了进一步定义参与大T抗原介导的Pol I激活的分子机制，我们检查了含有高迁移率基盒的上游结合因子（UBF）在此过程中是否发挥任何作用。在这里，使用细胞标记实验，我们表明大的T抗原表达诱导UBF磷酸化的增加。进一步的生化分析表明，UBF被与大T抗原强烈相关的激酶活性磷酸化，并且UBF的羧基末端活化域是磷酸化发生所必需的。使用体外重建的转录测定，我们证明了碱性磷酸酶处理的UBF无法有效激活转录可以通过大T抗原挽救。此外，我们表明，大的T抗原诱导的UBF磷酸化促进了稳定的UBF-SL1复合物的形成。在一起，这些结果提供了强有力的证据，证明了大T抗原相关激酶在介导RNA Pol I转录刺激中的重要作用。

著录项

  • 作者

    Zhai, Weiguo; Comai, Lucio;

  • 作者单位
  • 年度 1999
  • 总页数
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 en
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